Rechercher dans le congrès et les archives

La maladie de Parkinson se caractérise par une neurodégénérescence ciblant particulièrement les neurones dopaminergiques de la substantia nigra. Une hypothèse courante expliquant la mort de ces neurones est centrée sur l’incompétence du réseau de contrôle de qualité mitochondriale causée par des mutations dans des protéines clé de ce réseau; notamment, PINK1. En tant que kinase, sa propre phosphorylation est nécessaire à son activation. Mon projet de recherche est axé sur l’importance de l’autophosphorylation de la sérine 205, un résidu se situant en amont de l’hélice αC de tcPINK1 (l’homo…

La peptidase de préséquences mitochondriales (MPP) est une métallo-endopeptidase qui coupe les séquences d’adressages N-terminales de la majorité des protéines mitochondriales encodés par le génome nucléaire. Les mutations présentes dans MPP et ses substrats sont impliquées dans plusieurs maladies neurodégénératives, notamment la maladie de Parkinson (MP). Un des substrats impliqué est PINK1 – une kinase dont plusieurs mutations causent la MP autosomique précoce. C’est un fait établi qu’un knock-down de la sous-unité catalytique de MPP cause l’accumulation de PINK1 sur la membrane…

Un grand nombre de peptides et de protéines sont reconnus pour leur capacité à s'auto- assembler en fibres amyloïdes, dont leur déposition tissulaire est associée à des maladies dégénératives, telles que le diabète de type II (T2D) et la maladie d'Alzheimer. Le mécanisme d’auto-assemblage de polypeptides amyloïdogéniques a été étudié par divers techniques dont la plus répandu à ce jour est un essai basé sur un marqueur fluorescent, la thioflavin T, qui se lie aux fibres amyloïdes. Cependant, cette technique est insensible à la formation d'oligomères. Nous proposons de développer une nouvel…