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88e Congrès de l'Acfas
Auteur et co-auteurs
Tobias Vahsen
UdeS - Université de Sherbrooke
Ariane Brault, Vincent Normant, Jude Beaudoin et Simon Labbé
Université de sherbrooke, Université de Strasbourg, Université de Sherbrooke, Université de Sherbrooke
5a. Résumé

La transporteur Str3 est requis pour l’acquisition d’hème exogène chez la levure Schizosaccharomyces pombe. En conditions de carence en fer, l’expression de Str3 est activée et la protéine se localise à la surface cellulaire pour médier son activité de transport. En utilisant une approche protéomique couplée à la spectrométrie de masse, les résultats ont permis d’identifier que la protéine Tpx1 interagit spécifiquement avec le transporteur Str3 et ce, de manière hème-dépendante. Cette interaction Str3-Tpx1 a été confirmée en utilisant d’autres méthodes telles la coimmunoprécipitation et la fluorescence bimoléculaire. En absence de Tpx1, la croissance hème-dépendante des cellules est grandement diminuée, suggérant un rôle important pour Tpx1 au niveau de la distribution de l’hème à d’autres hémoprotéines intracellulaires. Des essais biochimiques ont montré que Tpx1 s’associe à l’hème avec une constante de dissociation à l’équilibre (Kd) de 0.26 uM. Une carence en fer provoque également l’induction de l’expression de la sulfirédoxine Srx1. Des essais d’immunoprécipitation ont montré que Srx1 interagit avec Tpx1, favorisant la réduction de Tpx1 par Srx1. Une fois réduite, Tpx1 aurait davantage de propension à se lier à l’hème. Collectivement, ces résultats révèlent la participation de deux nouvelles protéines, Tpx1 et Srx1, pour l’acquisition de l’hème exogène, qui lui, est un facteur de virulence chez les espèces fongiques.